Hlavný rozdiel - skladaný list Alpha Helix a Beta

Alfa helix a beta dosky sú dve rôzne sekundárne štruktúry proteínu. Alpha helix je pravotočivá alebo špirálovitá konformácia polypeptidových reťazcov. V alfa helixe každá N-H skupina hlavného reťazca daruje vodíkovú väzbu na skupinu C = O hlavného reťazca, ktorá je predtým umiestnená do štyroch zvyškov. Tu sa vodíkové väzby objavujú v polypeptidovom reťazci, aby sa vytvorila špirálová štruktúra. Beta pláty pozostávajú z beta prameňov spojených bočne najmenej dvoma alebo tromi vodíkovými väzbami hlavného reťazca; tvoria všeobecne skrútený, skladaný list. Na rozdiel od alfa šroubovice, vodíkové väzby v beta listoch sa tvoria medzi skupinami N-H v hlavnom reťazci jedného vlákna a C = O skupinami v základnom reťazci susedných reťazcov. To je hlavný rozdiel medzi Alpha Helix a Beta skladaným listom.

Čo je to Alpha Helix

Proteíny sú tvorené polypeptidovými reťazcami a sú rozdelené do niekoľkých kategórií, ako sú primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne, v závislosti od tvaru skladania polypeptidového reťazca. a-helixy a beta-skladané listy sú dve najčastejšie sa vyskytujúce sekundárne štruktúry polypeptidového reťazca.

Alfa-helikálna štruktúra proteínov sa tvorí v dôsledku vodíkových väzieb medzi jej amidovými a karbonylovými skupinami hlavného reťazca. Toto je pravotočivá cievka, ktorá typicky obsahuje 4 až 40 aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Nasledujúci obrázok ilustruje štruktúru alfa šroubovice.

Vodíkové väzby sa tvoria medzi skupinou N-H jedného amino zvyšku s C = O skupinou inej aminokyseliny, ktorá je umiestnená do 4 zvyškov skôr. Tieto vodíkové väzby sú nevyhnutné pre vytvorenie alfa -helikálnej štruktúry a každé úplné otočenie skrutkovice má 3,6 amínových zvyškov.

Aminokyseliny, ktorých skupiny R sú príliš veľké (t.j. tryptofán, tyrozín) alebo príliš malé (t.j. glycín), destabilizujú a-helixy. Prolín tiež destabilizuje a-helixy vďaka svojej nepravidelnej geometrii; jeho skupina R sa viaže späť na dusík amidovej skupiny a spôsobuje stérickú prekážku. Navyše nedostatok vodíka v dusíku Prolínu bráni jeho účasti na vodíkových väzbách. Okrem toho stabilita alfa šroubovice závisí od dipólového momentu celej skrutkovice, ktorý je spôsobený jednotlivými dipólmi skupín C = O zapojených do vodíkových väzieb. Stabilné a-helixy zvyčajne končia nabitou aminokyselinou na neutralizáciu dipólového momentu.

Molekula hemoglobínu, ktorá má štyri podjednotky viažuce hém, z ktorých každá je tvorená prevažne a-helixmi.

Čo je to beta skladaný list

Beta skladané listy sú ďalším typom sekundárnej štruktúry proteínu. Beta listy pozostávajú z beta prameňov spojených bočne najmenej dvoma alebo tromi vodíkovými väzbami hlavného reťazca, ktoré tvoria spravidla skrútený, skladaný list. Beta reťazec spravidla obsahuje 3 až 10 aminokyselinových zvyškov a tieto vlákna sú usporiadané vedľa iných beta reťazcov, pričom vytvárajú rozsiahlu sieť vodíkových väzieb. Skupiny N-H v hlavnom reťazci jedného vlákna vytvárajú vodíkové väzby so skupinami C = O v hlavnom reťazci susedných reťazcov. Dva konce peptidového reťazca môžu byť priradené k N-koncu a C-koncu, aby sa ilustroval smer. N-koniec označuje jeden koniec peptidového reťazca, kde je k dispozícii voľná amínová skupina. Podobne C-koniec predstavuje druhý koniec peptidového reťazca, kde je k dispozícii voľná karboxylová skupina.

Susedné p reťazce môžu vytvárať vodíkové väzby v antiparalelných, paralelných alebo zmiešaných usporiadaniach. V antiparalelnom usporiadaní N-koniec jedného stojana susedí s C-koncom nasledujúceho stojana. V paralelnom usporiadaní sú N-konce susedných vlákien orientované v rovnakom smere. Nasledujúci obrázok ilustruje štruktúru a vzor vodíkových väzieb paralelných a antiparalelných beta reťazcov.

a) antiparalelnýb) paralelný

Rozdiel medzi Alpha Helix a Beta skladaným listom

Tvar

Alfa špirála: Alpha Helix je pravotočivá vinutá tyčovitá konštrukcia.

Beta skladaný list: Beta list je štruktúra podobná listu.

Tvorenie

Alfa špirála: V polypeptidovom reťazci sa vytvárajú vodíkové väzby, aby sa vytvorila špirálová štruktúra.

Beta skladaný list: Beta listy sú tvorené prepojením dvoch alebo viacerých beta vlákien H väzbami.

Dlhopisy

Alfa špirála: Alfa helix má schému väzby n + 4 H. tj. Vodíkové väzby sa tvoria medzi skupinou N-H jedného amínového zvyšku s C = O skupinou inej aminokyseliny, ktorá je umiestnená do 4 zvyškov skôr.

Beta skladaný list: Vodíkové väzby sa tvoria medzi susednými skupinami N-H a C = O susedných peptidových reťazcov.

-R skupina

Alfa špirála: -R skupiny aminokyselín sú orientované mimo špirálu.

Beta skladaný list: -R skupiny sú nasmerované do vnútra aj zvonka listu.

Číslo

Alfa špirála: Môže to byť jeden reťazec.

Beta skladaný list: Toto nemôže existovať ako jeden reťazec beta; musia byť dve alebo viac.

Napíšte

Alfa špirála: Tento má iba jeden typ.

Beta skladaný list: To môže byť paralelné, antiparalelné alebo zmiešané.

Vlastnosti

Alfa špirála: 100^o rotácia, 3,6 zvyškov na otáčku a 1,5 A^o stúpajú z jedného alfa uhlíka na druhý

Beta skladaný list: 3,5 A^o stúpa medzi zvyškami

Aminokyselina

Alfa špirála: Alfa helix preferuje postranné reťazce aminokyselín, ktoré môžu pokrývať a chrániť H-väzby hlavného reťazca v jadre špirály.Beta skladaný list: Rozšírená štruktúra ponecháva maximálny priestor voľný pre postranné reťazce aminokyselín. Aminokyseliny s veľkými objemnými bočnými reťazcami preto uprednostňujú štruktúru beta listu.

Prednosť

Alfa špirála: Alfa helix preferuje aminokyseliny Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.

Beta skladaný list: Beta list preferuje Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Obrázok so súhlasom:

„Štruktúra proteínu Alpha Helix“ [verejná doména] prostredníctvom Commons Wikimedia

„Molekula hempglobínu“ Autor: Zephyris na Wikipédii v angličtine (CC BY-SA 3.0) prostredníctvom Commons Wikimedia

„Parellel and Antiparellel“ od Fvasconcellos - vlastné dielo. Vytvoril užívateľ, ktorý nahral na žiadosť Opabinia regalis., (Public Domain) cez Commons Wikimedia